Biophysik by Mäntele, Werner -- Read -- Imperial Library of Trantor

Index

Die UTB-Reihe Haupttitel Über den Autor Vorwort 1 Biophysik im Umfeld von Physik, Chemie, Biochemie, Biologie und Medizin

1.1 Die Wurzeln der Biophysik 1.2 Was ist Biophysik? 1.3 Biophysik und Strukturbiologie 1.4 Längenskalen der Biophysik 1.5 Zeitskalen der Biophysik 1.6 Energieskalen der Biophysik 1.7 Kräftebereiche bei Biopolymeren 1.8 Wunsch und Wirklichkeit bei der molekularen Biophysik 1.9 Komplementäre Methoden ergeben eine Gesamtsicht 1.10 Einzelne Moleküle oder Ensembles?

2 Bindungen, Wechselwirkungen und Kräfte bei Molekülen

2.1 Bildung von Molekülorbitalen 2.2 Elektronenaffinität und chemische Bindung 2.3 Bindungstypen 2.4 Kräfte und Wechselwirkungen 2.5 Typische Bindungsenergien und Bindungsabstände 2.6 Kräfte, Wechselwirkungen und Kraftfelder

3 Aufbau von Proteinen

3.1 Proteine als Alleskönner 3.2 Aminosäuren als Bausteine für Proteine 3.3 Stereoisomere von Aminosäuren 3.4 Aminosäuren verknüpfen durch Peptidbindungen 3.5 Struktur der Peptidbindung 3.6 Räumliche Anordnung von Peptidgruppen in einer Kette von Aminosäuren 3.7 Strukturbildung 3.8 Hierarchie der Wechselwirkungen in Proteinen 3.9 Bildung typischer Sekundärstrukturelemente 3.10 Häufigkeit von Sekundärstruktur-Merkmalen 3.11 Vorhersage von Sekundärstrukturen 3.12 Ionisationsgleichgewichte von Aminosäuren und Peptiden 3.13 Ladungen von Peptiden und Proteinen

4 Lipide als Bausteine biologischer Membranen

4.1 Phospholipide 4.2 Konformation von Lipiden und Phasenübergänge bei Lipidmembranen 4.3 Dynamik von Lipidmolekülen in der Membran 4.4 Lipidvesikel als Transportmittel für Medikamente

5 Strukturen und Eigenschaften biologischer Membranen

6 Elektrische Eigenschaften von Lipidmembranen

6.1 Leitfähigkeit und Kapazität der Membran 6.2 Gesamtkapazität einer Zelle 6.3 Zellpotenziale erzeugen extreme elektrische Felder 6.4 Wechselspannungsverhalten der Lipidmembran 6.5 Manipulation von Zellen in elektrischen Feldern

7 Transport durch Membranen

7.1 Passiver und aktiver Transport 7.2 Strukturen und Moleküle beim Membrantransport 7.3 Membrantransport mittels Carriermolekülen 7.4 Protonencarrier in der Membran

8 Ionendiffusion, Diffusionspotenziale und Grenzflächenpotenziale an Membranen

8.1 Diffusionspotenzial 8.2 Potenzial- und Konzentrationsverlauf an einer Membran

9 Biologische Energieformen und Energietransformationen

10 Chemische und biochemische Reaktionen

10.1 Grundlagen 10.2 Standardzustände 10.3 Geschwindigkeit chemischer Reaktionen 10.4 Enzymreaktionen und Enzymkinetik

11 Strukturanalyse I: Hochauflösende Strukturuntersuchungen

11.1 Grundlagen 11.2 Röntgenbeugung und Proteinkristallografie 11.3 Zweidimensionale NMR-Spektroskopie 11.4 Besetzungsgleichgewichte 11.5 Von der 1-D-NMR-Spektroskopie zur 2-D-NMR-Spektroskopie 11.6 Festkörper-NMR 11.7 „Magic-Angle-Spinning“-NMR-Spektroskopie

12.1 Grundlagen 12.2 Elektronenmikroskopie 12.3 Rasterelektronenmikroskopie 12.4 Elektronenmikroskopie zur hoch auflösenden Strukturbestimmung 12.5 Zusammenspiel von Auflösung, Kontrast und Strahlenschäden in der Elektronenmikroskopie 12.6 Neutronenbeugung

13 Optische spektroskopische Methoden I: Absorptionsmethoden

13.1 Spektralbereiche elektromagnetischer Strahlung 13.2 Übersicht über die optischen spektroskopischen Methoden 13.3 Beschreibung der elektromagnetischen Welle 13.4 Energieniveaus von Molekülen 13.5 Banden statt Linienspektren

14 Optische spektroskopische Methoden II: Absorptionsmessungen

14.1 Quantitative Spektroskopie: Lambert-Beer-Gesetz 14.2 Typische Fehler bei der Absorptionsspektroskopie 14.3 Spektrometer 14.4 UV-Absorption von Biopolymeren 14.5 Absorption von chromophoren Gruppen im sichtbaren Spektralbereich

15 Optische spektroskopische Methoden III: Fluoreszenzspektroskopie

15.1 Grundlagen 15.2 Fluoreszenzspektrometer 15.3 Emissions- und Anregungsspektren 15.4 Fluoreszenzlöschung 15.5 Förster-Resonanz-Energietransfer (FRET) 15.6 Natürliche und künstliche Fluorophore und Fluoreszenzsonden

16 Optische spektroskopische Methoden IV: Infrarotspektroskopie

16.1 Grundlagen 16.2 Techniken in der Infrarotspektroskopie 16.3 Probenherstellung 16.4 Infrarotspektroskopie mit evaneszenten Wellen: ATR-Spektroskopie 16.5 Zuordnung von Schwingungsspektren 16.6 Absorption der Peptidbindung 16.7 Absorption von Aminosäureseitenketten 16.8 Differenzspektren: Die Detektion einzelner Bindungen 16.9 Infrarotspektroskopie mit multivariaten und chemometrischen Methoden

17 Optische Spektroskopie V: Spezielle Techniken

17.1 Lichtstreumethoden 17.2 Näherungsmethoden für Lichtstreumessungen 17.3 Photoakustische Spektroskopie 17.4 Lochbrennspektroskopie 17.5 Spektroskopie mit linear polarisiertem Licht 17.6 Spektroskopie mit zirkular polarisiertem Licht

18 Rastersondentechniken

18.1 Grundlagen 18.2 Rastertechniken 18.3 Messung magnetischer und elektrischer Kräfte mit dem Rastersondenmikroskop 18.4 Das Rastersondenmikroskop als Nano-Manipulator 18.5 Rastersondentechniken für optische Messungen im Nahfeld

19 Sedimentations- und Zentrifugationstechniken

19.1 Grundlagen 19.2 Zentrifugation 19.3 Analytische Ultrazentrifugation zur Größen-analyse bei Biopolymeren und Nanopartikeln

20 Strahlen- und Umweltbiophysik

Literaturverzeichnis Impressum